含糖子自个的复杂化性和好多N-glycoproteins低表达具体方法平均水平可使得对N-glycosylation空间结构的的定性分析的描诉特别困难重重。在检测工具低丰度的N糖基化遮盖核蛋清质或肽段时，其中的掺入非常多的未遮盖的核蛋清质肽断，这很特别容易将低丰度的糖基化遮盖核蛋清质肽段的数字信号遮盖住。凝素亲和法是近几年糖核蛋清质质组学中技术应用很广泛的脱离丰度具体方法。凝集素（lectin）不是类糖综合核蛋清质质，能专注自动识别相应特俗空间结构的的单糖或聚糖中当前的的糖基队列而与之综合，同旁内角与糖链可逆反应非共价综合，糖核蛋清质或糖肽被凝集素捕捉，，一般性用当前的的单糖使用的竞争综合凝集素将糖核蛋清质或糖肽洗刷接下来。 球营养素历经酶解后利于凝集素（lectin）聚集N-糖基化肽段，第二用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切去接触在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该治理 让Asn碳原子量扩大2.9890Da。后面用高gps精度LC-MS质谱仪检测工具脱糖后的肽段，凭借搜索数据了解库，判定脱糖后碳原子量和其实际碳原子量的影响已经糖基化体现肽段的回文序列，最后确保该球营养素的N-糖基化位点。N-糖基化位点确保后，再利于label-free的道理对其做好定量了解了解。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031